ОПРЕДЕЛЕНИЕ
Аминокислоты - это сложные органические соединения, которые в своей молекуле одновременно содержат аминогруппу и карбоксильную группу.
Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).
Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.
Получение аминокислот
Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот
CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.
Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):
CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;
CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).
CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);
O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).
Химические свойства аминокислот
Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.
Аминокислоты - амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl
NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин - щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.
Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:
Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.
Применение аминокислот
Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.
γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.
ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна - капрона.
Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.
Примеры решения задач
ПРИМЕР 1
Задание | Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства? |
Ответ | Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:
H 3 N + -CH(R)-COO — . Запишем формулу аланина как внутренней соли: H 3 N + -CH(CH 3)-COO — . Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций: а) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + NaOH = H 2 N-CH(CH 3)-COONa + H 2 O; б) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + NH 3 ×H 2 O = H 2 N-CH(CH 3)-COONH 4 + H 2 O; в) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + HCl = Cl — . Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами - как основание. Кислотная группа - N + H 3 , основная - COO — . |
ПРИМЕР 2
Задание | При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо. |
Решение | Напишем уравнение реакции:
H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль. По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу. По уравнению n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 моль. M(H 2 NC x H 2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 г/моль. Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x: 14x + 16 + 45 = 117; H 2 NC 4 H 8 COOH. Из природных кислот такому составу может отвечать валин. |
Ответ | Эта аминокислота — валин. |
Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.
Химические свойства аминокислот
В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.
Взаимодействие аминокислот:
Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.
Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.
Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями
:
Образуются соли
:
NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O
Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода
Взаимодействие со спиртами :
Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир . Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.
NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.
Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /
Взаимодействие с аммиаком :
Образуются амиды :
NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O
Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:
Получаем соли:
HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)
Таковы основные химические свойства аминокислот.
Физические свойства аминокислот
Перечислим физические свойства аминокислот :
- Бесцветные
- Имеют кристаллическую форму
- Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
- Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
- Аминокислоты имеют свойство оптической активности
- Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
- Нелетучие
- Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток
Кислотно-основные свойства аминокислот связаны с наличием в их структуре двух ионизируемых групп-карбоксильной и аминогруппы, поэтому амнокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, т.е. они являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии и в водных растворах -аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами. Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств-аминокислот: высокую температуру плавления (200-300С), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. С растворимостью аминокислот в воде связана их всасываемость и транспорт в организме. Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора. Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий вид:
В сильно кислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительных ионов, а в щелочных – в виде отрицательных.
Кислотно-основные свойства аминокислот можно объяснить исходя из теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури. Полностью протонированная -аминокислота (катионная форма) с позиции теории Бренстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы:недиссоциированную карбоксильную группу (– СООН) и протонированную аминогруппу (NН 3), которые характеризуются соответствующими значениями рК 1 и рК 2 .
Величины рК для аминокислот определяют по кривым титрования. Рассмотрим кривую титрования аланина (рис. 1).
Рис. 1 – кривые, полученные при титровании 0,1М раствора аланина 0,1М раствором HCl(а) и 0,1М расторомNaOH(б).
Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рК 1 =2,34, а протонированная аминогруппа рК 2 = 9,69. При рН = 6,02 аланин существует в виде биполярного иона, когда суммарный электрический заряд частицы равен 0. При этом значении рН молекула аланина электронейтральна. Такое значение рН называют изоэлектрической точкой и обозначают рН иэт или рI. Для моноаминомонокарбоновых кислот изоэлектрическая точка рассчитывается как среднее арифметическое двух значений рК . Например для аланина она равна:
рI= ½(рК 1 + рК 2) = ½(2,34 + 9,69) = 6,02
При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже рIаминокислота несет суммарный положительный заряд. Например, при рН = 1,0 все молекулы аланина существуют в форме ионов
с суммарным зарядом +1. При рН = 2,34, когда имеется смесь равных количеств ионов
суммарный заряд = +0,5. Аналогичным образом можно предсказать знак и величину суммарного заряда для любой другой аминокислоты при любом значении рН.
Аминокислоты с ионизируемой группой в радикале имеют более сложные кривые титрования, складывающиеся из 3-ох участков, соответствующих трем возможным стадиям ионизации, и, следовательно, они имеют три значения рК (рК 1 , рК 2 и рК R). Ионизация кислых аминокислот, например аспарагиновой, состоит из следующих последовательных стадий:
Изоэлектрические точки таких аминокислот определяются также присутствием ионизируемой группой радикала, наряду с -амино и-карбоксильными группами. Для моноаминодикарбоновых кислот изоэлектрические точки смещены в кислую область рН и определяются как среднее арифметическое между величинами рК для двух карбоксильных групп (рIаспарагиновой кислоты = 2,97). Для основных аминокислот рIсмещены в щелочную область и вычисляются как среднее арифметическое между величинами рК для двух протонированных аминогрупп (рIлизина = 9,74).
Кислотно-основные свойства аминокислот используются для разделения и последующей идентификации аминокислот методами электрофореза и ионообменной хроматографии. Оба эти метода основаны на различиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном значении рН.
Аминокислоты – соединения, которые содержат в молекуле одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Простейшим представителем аминокислот является аминоуксусная (глицин) кислота: NH 2 -CH 2 -COOH
Так как аминокислоты содержат две функциональные группы, то и свойства их зависят от этих групп атомов: NH 2 - и –CООН. Аминокислоты – амфотерные органические вещества, реагирующие как основание и как кислота.
Физические свойства.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.
Химические свойства
Кислоты (проявляются основные свойства)
Основания
+оксиды металловАминокислоты – образование пептидов
Аминокислоты не изменяют окраску индикатора, если количество аминогрупп и карбоксильных групп одинаково.
1) NH 2 -CH 2 -COOH + НCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH
2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O
3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O
Биологическая роль аминокислот заключается в том, что из их остатков образуется первичная структура белка. Существует 20 аминокислот, которые являются исходными веществами для производства белков в нашем организме. Некоторые аминокислоты применяются в качестве лечебных средств, например глутаминовую кислоту - при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка. Некоторые аминокислоты находят применение в пищевой промышленности, их добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения пищи.
Билет № 16
Анилин – представитель аминов. Химическое строение и свойства, получение и практическое применение.
Амины - это органические соединения, представляющие собой производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородный радикал.
Общая формула:
Физические свойства.
Анилин- бесцветная маслянистая жидкость со слабым характерным запахом, малорастворим в воде, но хорошо растворим в спирте, эфире, бензоле. Температура кипения 184°C. Анилин- сильный яд, действует на кровь .
Химические свойства.
Кислоты (реакции по аминогруппе)
Br 2 (водный раствор)
C 6 H 5 NН 2 + НCl → C 6 H 5 NН 3 Cl
Химические свойства анилина обусловлены наличием в его молекуле аминогруппы -NH 2 и бензольного ядра, которые оказывают взаимное влияние друг на друга.
Получение.
Восстановление нитросоединений – реакция Зинина
C 6 H 5 NО 2 + Н 2 → C 6 H 5 NН 2 + Н 2 О
Применение.
Анилин применяется в производстве фотоматериалов, анилиновых красителей. Получают полимеры, взрывчатые вещества, лекарственные препараты.
Билет № 17
Белки - как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.
Белки (протеины , полипептиды ) - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.
Структура белка
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.
· Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи-линейно.
· Вторичная структура - закручивание полипептидной цепи в спираль, поддерживающееся водородными связями.
· Третичная структура -упаковка вторичной спирали в клубок. Поддерживают третичную структуру: дисульфидные связи, водородные связи.
Свойства
Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты.
Отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются.
Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Денатурация в некоторых случаях обратима.
Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.
Функции белков в организме
Каталитическая функция
Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами. Среди ферментов можно отметить такие белки: трипсин, пепсин, амилаза, липаза.
Структурная функция
Белки – это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.
Защитная функция
Белки антитела, способные обезвреживать вирусы, болезнетворные бактерии.
Сигнальная функция
Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток.
Транспортная функция
Гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким.
Запасающая функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Они служат строительным материалом.
Двигательная функция
Белки, осуществляющие сократительную деятельность это актин и миозин
Билет №18
1. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена).
Высокомолекулярные соединения (полимеры ) – это вещества, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев. Их относительная молекулярная масса может измеряться от нескольких тысяч до многих миллионов.
Мономер – это низкомолекулярное вещество из которого получают полимер.
Структурное звено – многократно повторяющиеся в макромолекуле полимера группы атомов.
Степень полимеризации – количество повторяющихся структурных звеньев.
nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n
Полимеры могут быть получены в результате реакций полимеризации и поликонденсации.
Признаки реакции полимеризации :
1. Не образуется побочных веществ.
2. Реакция идет за счет двойных или тройных связей.
nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n – реакция полимеризации этилена - образование полиэтилена.
Признаки реакции поликонденсации :
1. Образуются побочные вещества.
2. Реакция идет за счет функциональных групп.
Пример: образование фенолформальдегидной смолы из фенола и формальдегида, полипептидной связи из аминокислот. При этом образуется кроме полимера побочный продукт – вода.
Высокомолекулярные соединения имеют определенные преимущества перед другими материалами: они устойчивы к действию реагентов, не проводят ток, механически прочные, легкие. На основе полимеров получают пленки, лаки, резину, пластмассы.
Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу - NH 2 и карбоксильную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.
Свойства аминокислот
Аминогруппа - NH 2 определяет основные свойства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.
Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:
С сильными кислотами- как основания-амины:
Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:
Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:
Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-СО-, например:
Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.
К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.
Полиамиды альфа-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды . В таких соединениях группы -NH-СО- называют пептидными.
Изомерия и номенклатура аминокислот
Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:
Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также α-аминокислотой: